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<html><head><style type="text/css"><!--
blockquote, dl, ul, ol, li { padding-top: 0 ; padding-bottom: 0 }
 --></style><title>Postdoc position available</title></head><body>
<div><br></div>
<div><font face="Helvetica" color="#000000"><b>Postdoctoral Position
Available<br>
Laboratory of Cell Biochemistry and Biology<br>
National Institute of Health, USA<br>
<br>
</b>The focus of the laboratory is to examine the structure/function
relationship of large macromolecular complexes within the
cell.&nbsp;<b> One</b> major focus of the laboratory is to determine
if a common mechanism of action exists for the diverse dynamin family
of proteins. Dynamin is crucial for endocytosis,<i> synaptic</i>
membrane recycling, membrane trafficking within the cell and more
recently has been associated with filamentous actin.&nbsp; Other
dynamin family members are involved in mitochondria division and
morphology (Drp1, Mgm1), anti-viral activity (Mx, hGBP1), and plant
cell wall&nbsp; formation and thylakoid membrane organization
(Phragmoplastin, ADLs). To determine if a common mechanism exists
among this unique set of proteins, we plan to calculate and compare
the 3D structure of dynamin family members using cryo-electron
microscopy, helical reconstruction&nbsp; and single particle
methods.<b> Another</b> interest of the laboratory is to determine the
3-dimensional structure of the nuclear pore complex (NPC) in<i> C.
Elegans</i>.&nbsp; This project will entail developing a method of
isolating NPCs from<i> C. Elegans</i> and comparing various NPC
mutants using the<i> C. Elegans</i> well-developed genetic system.&nbsp;
The 3D structure of<i> Xenopus</i> NPC was previously solved by Drs.
Hinshaw, Carragher and Milligan and will be used as a model system for
developing the<i> C. Elegans</i> system.&nbsp;</font><br>
<font face="Helvetica" color="#000000"></font></div>
<div><font face="Helvetica" color="#000000">With its diverse
laboratories and expertise available on campus, and excellent
seminars, NIH provides a superb and stimulating scientific environment
that greatly enhances the postdoctoral training experience.&nbsp;
Within our laboratory we have a Philips CM120 electron microscope, as
well as all the necessary biochemical and molecular biology equipment.
We also share a state-of-the art FEI/Philips CM30 Helium-cooled
electron microscope.</font></div>
<div><font face="Helvetica" color="#000000"><br>
Contact:&nbsp;<b> Jenny E. Hinshaw<br>
<br>
</b>Laboratory of Cell Biochemistry and Biology<x-tab>&nbsp;&nbsp;
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<div><font face="Helvetica" color="#000000">NIDDK,
NIH<x-tab>&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;
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<div><font face="Helvetica" color="#000000">Building 8, Room
419<x-tab>&nbsp;&nbsp;&nbsp;
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<div><font face="Helvetica" color="#000000">8 Center Dr MSC
0851<x-tab>&nbsp;&nbsp;&nbsp;
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Bethesda, MD 20892, USA</font></div>
<div><font face="Helvetica" color="#000000"><br></font></div>
<div><font face="Helvetica" color="#000000"><i>phone</i>: +1 301 594
0842</font></div>
<div><font face="Helvetica" color="#000000"><i>fax</i>: +1 301 496
9431</font></div>
<div><font face="Helvetica"
color="#000000"><i>e-mail</i>:</font><font face="Times"
color="#000000"><u> jennyh@helix.nih.gov</u></font><font
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</body>
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